První část vaší otázky ilustruje běžnou záměnu začátečníků mezi fyziochemickými vlastnostmi volných aminokyselin v roztoku a vlastnostmi té části aminokyseliny, která zůstává poté, co se zúčastnil kondenzační reakce za vzniku části polypeptidu. Jsou různé . (Z tohoto důvodu jsem upravil otázku tak, aby bylo jasné, že „úvaha“ o glycinu jako nepolárním se na něj vztahuje v jeho proteinovém kontextu.)

Připravil jsem diagram k objasnění.

• Jak je vidět na řádku 1, všechny volné aminokyseliny při fyziologickém pH jsou účtovány kvůli pKa α-amino a α-karboxylových skupin (prolin, jako imino kyselina je výjimkou). Chemické vlastnosti společné pro všechny aminokyseliny jsou u druhé aminokyseliny zobrazeny modře a jedinečná vlastnost - v níž se aminokyseliny liší - je zobrazena červeně.
• Pro zobrazení aminokyseliny 2 v kontextu polypeptidový řetězec, kondenzoval jsem ho se dvěma dalšími aminokyselinami (1 a 3), abych vytvořil tripeptid (řádek 3). (To je situace, ve které se bude nacházet většina aminokyselin v dlouhém polypeptidovém řetězci, protože na koncích budou pouze dvě.)
• Podle zbarvení vidíte, co zbylo z aminokyseliny kyselina v proteinu - aminokyselina zbytek - ztratila náboje α-amino a α-karboxylových skupin, které se staly součástí peptidových vazeb. (Molekula vody je odstraněna kondenzací.)
• Vlastnosti, které konkrétní aminokyselina propůjčuje proteinu, jsou vlastnosti „skupiny R“ - R ₂ diagram. V případě glycinu je R H, takže v kontextu proteinů považujeme glycin za nepolární aminokyselinu (CH vazba má zanedbatelný dipól.)
• Nezaměňujte R se zbytkem. Jedná se o postranní řetězec označený běžnou chemickou zkratkou.

Druhá otázka byla „je páteř makromolekuly nepolární?“.

Ne. Páteř proteinu má částečné náboje na atomech kyslíku a dusíku peptidové vazby, jak je uvedeno níže. Je to proto, že má částečný dvojitě vázaný charakter. Tyto částečně nabité atomy mohou (a často vytvářejí) vodíkové vazby, a to buď s jinou částí páteře (sekundární struktura, jako je α-šroubovice nebo β-list), nebo s polárními postranními řetězci.

Berg et al. Oddíl 3.2 pojednává o základech (i když nedokáže zdůraznit rozdíl ve vlastnostech aminokyselin a aminokyselinových zbytků) a oddíl 3.3 pojednává o úloze peptidové vazby v sekundární struktuře bílkovin.

Právě převádím komentář @ alwaysconfused na odpověď (s trochou podrobností).

Ano, glycin má dipólový moment ( 15.7 D), ale pokud jde o biochemii, pak se uvažuje dipólový moment na postranním řetězci. Protože struktura glycinu je:

H ₂ N - CH ₂ - COOH < ---> H _{3 N ⁺ - CH 2 - COO ^-}

Takže postranní řetězec je:

-H-

, který má samozřejmě 0 dipólového momentu. Tedy glycin, i když je polární, je považován za nepolární v proteinových strukturách.

Zdroj

Glycin nemá žádné postranní řetězce. V neutrálním roztoku; netvoří peptidovou vazbu, glycin má následující následující strukturu

H3N + - CH2 - COO-

která je polární kvůli -ve a + Jakmile vytvoří peptidovou vazbu s jinými aminokyselinami (aa), stane se v následující formě:

aa ----- H2N - CH2 - CO ------ aa

Jak vidíte, nemá na sobě žádné náboje, protože aminoskupina a skupina karboxylové kyseliny tvořily vazby s dalšími 2 aminokyselinami.